PROFESSOR: Adolfo Henrique de Moraes (ICEx - UFMG)

LIMITE DE VAGAS: não há

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: curso BASES MATEMÁTICAS E FÍSICAS PARA A RMN.

OBJETIVOS: apresentar as bases quânticas da RMN e sua descrição na forma mais simples (vetorial) para a compreensão de experimentos de RMN.

PROGRAMA

1. Descrição clássica da RMN

1.1 Origem do spin nuclear;

1.2 Descrição do movimento de um spin nuclear em campos magnéticos (estáticos e girantes);

1.3 Relaxação e equações do Bloch;

1.4 Breve descrição dos instrumentos modernos de RMN, com ênfase no processo de excitação e detecção;

princípios de transformada de Fourier 1D e suas implicações nos espetros de RMN.

2. Fundamentos mecânico-quânticos da RMN

2.1 Uso dos princípios da mecânica quântica na dedução dos estados e operadores de spin nuclear;

2.2 Interações de spin nuclear fundamentais na RMN de líquidos e suas manifestações nos espectros de RMN: interação Zeeman, interação com campos de radiofrequência, interação de deslocamento químico, interação de acoplamento escalar, interação dipolar;

2.3 Formalismo vetorial semiclássico em RMN: Descrição dos processos de excitação e detecção de sistemas de spins usando o formalismo vetorial semiclássico;

2.4 Detecção em quadratura;

2.5 Descrição de sequências de pulsos simples usando o formalismo vetorial semiclássico (spin-eco, INEPT, DEPT, espectros de correlação heteronuclear);

2.6 Princípios básicos dos formalismos de matriz densidade;

2.7 Processos dinâmicos em RMN: Relaxação dipolar e o efeito de Overhauser Nuclear.

REFERÊNCIAS

1. Keeler, J.; Understanding NMR Spectroscopy, Wiley, New York, 2010.
2. Hore, P.; Nuclear Magnetic Resonance, Oxford, Oxford, 2015
3. Slichter, C. P.; Principles of Magnetic Resonance, Springer, Berlin-New York-Heidelberg, 1996.

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02 

PROFESSORES: Gisele Cardoso de Amorim e Ramon Pinheiro Aguiar - UFRJ

LIMITE DE VAGAS: 20

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: não há.

OBJETIVOS: 

O curso tem por objetivo preparar o participante para o assinalamento das ressonâncias de proteínas, abordando a preparação da amostra, os experimentos e as estratégias utilizados. O curso também abordará os métodos de cálculo de estrutura de proteínas por RMN em solução. Utilizaremos os programas CcpNmrAnalysis e ARIA para uma abordagem semi-automática e integrada. Os participantes deverão levar seus computadores pessoais, e ter uma conta no NMRbox (https://nmrbox.nmrhub.org/signup), onde encontramos todos os programas necessários para o curso. Caso tenham dados próprios para assinalamento e cálculo de estrutura, poderão levá-los.

PROGRAMA 

Teoria (1 dia)

Assinalamento

Avaliação inicial da amostra

Estratégias mais comuns de assinalamento

Assinalamento da cadeia principal 

Assinalamento das cadeias laterais alifáticas

Assinalamento de cadeias laterais de resíduos aromáticos

Assinalamento de isômeros cis e trans de prolinas

Cálculo da estrutura

Prática (2 dias)

Assinalamento

Introdução ao uso do software CcpNmrAnalysis

Criação e set up do projeto

Assinalamento da cadeia principal: estratégias utilizando experimentos 2D e de tripla ressonância

Assinalamento das cadeias laterais alifáticas

Assinalamento de cadeias laterais aromáticas

Cálculo da estrutura

Cálculo baseado em NOE

Introdução ao cálculo integrando os programas CcpNmrAnalysis e ARIA

Determinação dos ângulos de diedro baseada no deslocamento químico (DANGLE e TALOS)

Ligações de hidrogênio

Montagem do projeto no ARIA

Cálculo no ARIA

Interpretação dos dados gerados no ARIA usando o CcpNmrAnalysis

REFERÊNCIAS

CcpNmr AnalysisAssign: a flexible platform for integrated NMR analysis.

Skinner SP, Fogh RH, Boucher W, Ragan TJ, Mureddu LG, and Vuister GW.

2016 Journal of Biomolecular NMR, 66(2), 111–124

The CCPN data model for NMR spectroscopy: Development of a software pipeline. Vranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, and Laue ED. 2005 Proteins: Structure, Function and Genetics, 59(4), 687–696.

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02

PROFESSORES: Claudia Nascimento (IBio/UNIRIO)

LIMITE DE VAGAS: não há

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: não há

OBJETIVOS: apresentar os conceitos fundamentais da RMN para que o participante seja capaz de utilizar a técnica para assinalamento e/ou determinação estrutural de pequenas moléculas.

PROGRAMA

1. Ressonância Magnética Nuclear de hidrogênio (RMN - ¹H)

Noções básicas de RMN-¹H necessárias à interpretação de espectros. Conceitos de spin nuclear, número de spin. Energia e frequência em RMN. Blindagem, deslocamento químico, anisotropia magnética, fatores que afetam odeslocamento químico. Integração – Acoplamento spin-spin – Noções de estereotopismo, desacoplamento, equivalência química, troca química (uso deD₂O) – Equação de Karplus. Forma do sinal (dinâmica molecular). Noções de relaxação longitudinal e transversal.

2. Introdução ao estudo de RMN ¹³C

Aplicação e comparação dos conceitos de blindagem, deslocamento químico, integração e acoplamento para carbono-13. Espectros acoplados e desacoplados de carbono-13. Os experimentos APT e DEPT.

3. Introdução ao estudo da RMN bidimensional (RMN-2D)

O conceito e a geração de um espectro bidimensional. Diferença básica entre detecção direta e indireta. Espectros correlacionados: interpretação de espectros obtidos pelos experimentos COSY, HMQC, HSQC, HMBC, TOCSY (com as variações). Experimentos com gradientes de campo magnético: comparação entre os espectros.

4. Acoplamento dipolar e uso em RMN

Definição de acoplamento dipolar e efeito de Overhauser nuclear (NOE). Aplicação para a determinação da estrutura tridimensional de uma molécula. Espectros ROESY e NOESY.

REFERÊNCIAS

1- Silverstein, R. M.; Webster, F. X.; Kiemle, D.J.; Bryce, D. L. Spectrometric Identification of Organic Compounds, 8th Edition, Wiley, 2014.

2- Pavia, D. L., Lampman, G. M., Kriz, G. S.; Vyvyan, J. A. Introduction to Spectroscopy, 5th Edition, Cengage Learning, 2014.

3- Lambert, J. B.; Gronert, S.; Shurvell, H. F.; Lightner, D. A. Organic Structural Spectroscopy, 2nd Edition, Pearson, 2010.

4- Bienz, S.; Bigler, L.; Fox, T.; Meier, H. Spectroscopic Methods in Organic Chemistry (Foundations series), 3rd Edition, Thieme Chemistry, 2021.

5- Nascimento, C. J. Ressonância Magnética Nuclear, Blucher, 20

PROFESSOR: Antonio José da Costa Filho

LIMITE DE VAGAS: não há

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: não há 

OBJETIVOS: Apresentar a alunos de graduação ou pós-graduação os princípios básicos da Ressonância Magnética Eletrônica e algumas de suas aplicações em Biofísica, Bioquímica e Materiais.
 

PROGRAMA 

1. O fenômeno de ressonância (exemplos)
2. A ressonância magnética eletrônica (RME): histórico e conceitos básicos
3. Momentos magnéticos, campos magnéticos e interações
4. O experimento de RME
5. Análises e simulações espectrais
6. Aplicações em Biofísica, Bioquímica e Materiais

REFERÊNCIAS

1. Principles of Electron Spin Resonance (Ellis Horwood Series in Physical Chemistry). N. M.Atherton. Publisher:Ellis Horwood. ISBN-10: 0137217625
2. Ele c t r o n  P a r a m a g n e tic  R e s o n a n c e: Ele m e n t a ry T h e o ry a n d P r a c tic al Applications. J o h n A. W eil, J a m e s R. Bolton ISBN: 978-0-471- 75496-1. Publisher: Wiley (March 2007)
3. Biological Magnetic Resonance, Edior: L J Berliner.

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 01

PROFESSOR: Roberto Kopke Salinas

LIMITE DE VAGAS: não há 

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: bases matemáticas e físicas da RMN, bases quânticas da RMN

OBJETIVOS: Apresentar a descrição do fenômeno de RMN com base na mecânica quântica e no formalismo da matriz de densidade. Introduzir o formalismo dos produtos de operadores para o limite de acoplamento fraco. Espera-se que os alunos aprendam a descrever os principais experimentos de RMN multidimensional em solução com auxílio da mecânica quântica e do formalismo dos produtos de operadores.

PROGRAMA 

• Exemplo de uma partícula de spin ½ na presença de um campo magnético uniforme e estático
• Matriz de densidade
• Magnetização no equilíbrio
• Equação de von Neumann
• Mudança de referencial
• Solução da equação de von Neumann no caso de um campo magnético constante
• Solução da equação de von Neumann na presença de um campo de RF
• Formalismo de produtos de operadores (PROF): Definições gerais e operadores de spin para um sistema desacoplado.
• Aplicação prática: Experimentos de um pulso de 90˚ e de 180˚, spin-echo
• PROF: Operadores de spin para um sistema de dois spins acoplados
• PROF: efeito do bloco spin echo num sistema acoplado 
• PROF: INEPT
• PROF: Reverse INEPT
• RMN bidimensional - EXSY
• COSY e DQF-COSY
• Diferenciação entre experimentos heteronucleares rotineiros: HMQC, HSQC e SE-HSQC

REFERÊNCIAS

1. Keeler, J.; Understanding NMR Spectroscopy, Wiley, New York, 2010.
2. Cavanagh, J.; Fairbrother, W. J.; Palmer III, A. G.; Rance, M.; Skelton, N. J.; Protein NMR Spectroscopy, Academic Press Inc., San Diego, 2006.

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02

PROFESSORA: Rosane Aguiar da Silva San Gil

LIMITE DE VAGAS: não há

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: conhecimentos básicos sobre Ressonância Magnética Nuclear

OBJETIVOS: introduzir a espectroscopia de RMN de sólidos, apresentar os parâmetros que definem as formas dos sinais em sólidos, e as técnicas de estreitamento de sinais para obtenção de informações sobre a caracterização de solos, minerais e cimentos, dentre outros materiais. 

PROGRAMA

Fundamentos da RMN, diferenças entre os espectros de amostras em solução e na forma sólida. Hamiltonianos que definem a forma dos sinais em RMN: Zeeman, Escalar, Deslocamento Químico, Dipolar, Quadrupolar. Formas dos sinais nos espectros estáticos. Definição dos parâmetros anisotropia e assimetria. Técnicas mais comuns de estreitamento dos sinais e de aumento da relação sinal/ruído em amostras sólidas, para isótopos com spin ½ e > ½. Instrumentação: espectrômetros, sondas e rotores; técnicas de preparação de amostras. Aplicações da RMN de sólidos na caracterização de solos, minerais e cimentos, dentre outros materiais.

REFERÊNCIAS

DUER, M.J. (2004) Introduction to Solid-State NMR Spectroscopy. London. Blackwell Publishing.

ENGELHARDT, G. & Michel, D. (1987) High-Resolution Solid-State NMR of Silicates and Zeolites. New York. John Wiley & Sons Inc.

FYFE, C.A. (1983) Solid State NMR for Chemists. Canadá. C.F.C. Press.

WILSON, M.A. (1987) NMR Techniques and Applications in Geochemistry and Soil Chemistry. Pergamon Press.

Demais informações:

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

ATTENTION!! THIS COURSE WILL BE IN ENGLISH!!

COURSE: ONE AND TWO DIMENSIONAL DATA PROCESSING AND ANALYSIS IN TOPSPIN

CREDITS: 01 

INSTRUCTOR: Clemens Anklin 

NUMBER OF SEATS: 24

RECOMMENDED PREREQUISITE: Laptop with Topspin 4.3 installed preferred (contact Clemens.anklin@bruker.com for assistance with installation or for help with license)

OBJECTIVE: To be able to open, process and analyze (not interpret) one and two dimensional NMR data obtained from a Bruker or other spectrometer. 

PROGRAM: 

This course will introduce the students to opening, processing and analysis of one and two dimensional data sets. All the steps are presented by the instructor and will be repeated by the students on their computers. We will use example datasets that are part of TopSpin. Alternatively students can bring their own datasets. 

Topics: 

Day1, Session 1 (8:30 – 10:00)

1. Overview of Topspin software. This includes a presentation of the main user interface elements such as menus, buttons and pop-up function (0.5 hours). 
2. Datasets will be opened from within Topspin, from the data browser or from ZIP files (0.5 hours). 
3. Introduction to apodization, fourier transform and phase correction. (0.5 hours)

Day 1, Session 2 and 3 (10:30 – 12:30 and 14:00 – 16:00)

1. Step by step process of apodization, fourier transformation, phase and baseline correction for 1D and 2D data. For 2D data sets the concepts of zero filling, linear prediction and NUS (non uniform sampling) reconstruction will also be introduced. ( ca 4 hours) 

Day 1, Session 4 (16:30 – 18:00)

2. Peak picking, integration and deconvolution will be covered in this data analysis section (1.5 hours). 

Day 2, Session 1 (8:30 – 10:00)

1. Continuation of peak picking, integration and deconvolution will be covered in this data analysis section (1.5 hours). 

Day 2, Session 2 and 3 (10:30 – 12:30 and 14:00 – 16:00)

1. Advanced processing and analysis topics: Multiplet analysis, spectrum simulation (DAISY) and experiment simulation (NMRSim) Relaxation experiments and other topics. (4 hours).

Day 2, Session 4 (16:30 – 18:00)

1. Q&A and practical exercises (1.5 h)

REFERENCES:

1. TopSpin Quick Start Guide
2. TopSpin User Manual
3. TopSpin Beginners Guide
4. Topspin Beginners Guide (portuguese edition) 

 

Further information:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

PROFESSORES: Edson Luiz Gea Vidoto e Marcos de Oliveira Junior (IFSC-USP)

LIMITE DE VAGAS: não há

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: Curso básico de física da eletricidade e magnetismo; Teoria básica de RMN (modelo vetorial).

OBJETIVOS: Introduzir aos alunos que atuam na área de RMN os conceitos básicos da instrumentação analógica e digital dos espectrômetros de RMN, aumentando sua independência e eficiência no uso de equipamentos de

RMN.

PROGRAMA 

- Introdução teórica básica sobre espectroscopia por RMN.

- Geração e ajuste de campo magnético.

- Arquitetura básica de um espectrômetro de RMN.

- Circuitos de corrente alternada na faixa de radiofrequência.

- Linhas de Transmissão.

- Transmissores e receptores de radiofrequência.

- A sonda de RMN.

REFERÊNCIAS

[1] Slichter, C. P. Principles of magnetic resonance. Springer-Verlag, 1990.

[2] Fukushima, E.; Roeder, S. B. W. Experimental Pulse NMR: A Nuts and Bolts Approach. Addisson Wesley, 1981.

[3] Chen, C.N.; Hoult, D.I. Biomedical Magnetic Resonance Technology: Second Edition. Taylor &

Francis group, 2009.

[4] J.D. Ellet, Jr., M. G. Gibby, U. Haeberlen, L. M. Huber, M. Mehring, A. Pines, J. S. Waugh, “Spectrometers for multiple pulse NMR” in advances in magnetic resonance, V. 5, 117-176 (1971)

[5] Mispelter, J.; Lupu, M.; Briguet, A.. NMR Probeheads for Biophysical and Biomedical Experiments: Theoretical Principles and Practical Guidelines. Imperial College Press, 2015.

[6] Hoult, DI, Biomedical Magnetic Resonance Technology, Taylor & Francis, 2009.

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02 

PROFESSORES: Antonio Gilberto Ferreira 

LIMITE DE VAGAS: não há 

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: que o aluno já tenha feito um curso de  elucidação estrutural na graduação OU domine os conceitos de: deslocamento  químico, constante de acoplamento; aplicação da equação de Karplus;  fenômenos de proteção e desproteção e, equivalência química e equivalência  magnética. 

OBJETIVOS: Os objetivos principais são: escolha dos principais experimentos  para elucidação estrutural de pequenas moléculas e em solução; como preparar  amostras para RMN no estado líquido - utilizando tubos de 5 e 3 mm, tubos  especiais (Shigemi), amostras concentradas e diluídas, etc; tratamento  adequado dos dados para espectros de primeira e segunda ordem) e a análise  dos dados (não é elucidação estrutural). 

PROGRAMA 

1. Escolha do experimento: Que tipo de informação espectroscópica se deseja  obter? Correlação escalar ou dipolar? Correlação homonuclear ou heteronuclear?  Pretende-se observar outro núcleo além de 1 H e 13C? Qual a quantidade de  amostra disponível? Qual é a quantidade mínima para se obter um espectro? Quais  são os acessórios (hardware) disponíveis no equipamento a ser utilizado? Deve-se  solicitar que se faça todos os experimentos já de início e depois descartar aqueles  que não forem úteis? Experimentos 1D: Que experimentos devem ser solicitados  primeiro: 1H, 13C e DEPT135? Faz sentido solicitar DEPT135, 90 e 45 ou os  experimentos de 13C {1H} editado? Em que situações se faz realmente necessário  obter espectros de RMN de 13C {1H} e/ou DEPT135? Para experimentos que  envolvam o efeito nuclear Overhauser (NOEDIFF, gNOESY-1D gROESY-1D), quando  e qual deve ser solicitado? Experimentos 2D: Como se estima o número de  promediações (scans, transientes) para um experimento 2D? Que experimentos são  mais convenientes para correlações homonucleares via acoplamento escalar:  COSY90, COSY45, DQF-COSY ou TOCSY ou HSQC-TOCSY? Que experimento é mais  conveniente para correlações dipolares (n.O.e): as versões 1D ou 2D? Para  correlações escalares heteronucleares: quais são as vantagens entre algumas  versões do HSQC (tradicional e editado) e do HMQC? Para experimentos que  envolvam acoplamento a longa distância, qual o “melhor” experimento: HMBC  tradicional ou LR-HSQMBC? 

2. Preparo da amostra: Qual é o volume “ideal” de solvente a ser utilizado? Devem  ser tomados cuidados especiais com a escolha da qualidade e tamanho dos tubos?  Por quê? Qual a vantagem/desvantagem do uso de tubos especiais (tubos Bruker® ,  Shigemi® , Doty®)? Quais são os diâmetros de tubos de RMN mais utilizados?  Quando se usa um ou outro? Como fazer a limpeza correta dos tubos? Para  experimentos diferentes são necessários preparos diferentes das amostras? Em que  situações? Quando se dispõe de várias sondas e com diâmetros internos diferentes,  como deve ser o preparo da amostra? Qual deve ser a sonda a ser utilizada? Para o  uso de sondas criogênicas exige-se cuidados especiais quanto à escolha dos tubos e  a qualidade dos solventes? É importante utilizar referência interna? Quando?  Quando se utiliza referência externa? Quais as consequências disso? Gira-se ou não a  amostra? Quando? É realmente necessário filtrar a amostra?  

3. Análise dos dados: Quais recursos podem-se utilizar para melhorar o  processamento dos FIDs? ajuste de fase, ajuste da linha de base, calibração de sinais,  integração de sinais, preenchimento com zeros, deconvolução, funções de  apodização, tilting, simetrização, predição linear, artefatos de quadratura e de  frequência zero, folding, clipping, truncation, subtração de ruídos, níveis de corte,  etc.). As imperfeições dos sinais (largura de linha na base e a meia altura); bandas  laterais, acoplamentos com outros núcleos, etc. Análise dos dados de primeira e  segunda ordem e de experimentos que envolvam configuração relativa. 

REFERÊNCIAS 

CLARIDGE, T. D.W. High Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry – Tetrahedron Organic Chemistry. Volume 27. 2th Ed. Elsevier Science. Amsterdam.  2009. 383 pp.  

GIL, V.M.S. & GERALDES, C.F.G.C. Ressonância Magnética Nuclear – Fundamentos,  métodos e aplicações. Fundação Calouste Gulbenkian. Lisboa. 1987. 1012pp

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02

PROFESSORES: Dr. Luiz Alberto Colnago (EMBRAPA); Dr. Tiago Bueno de Moraes (USP); Dra. Sônia Cabral (CENPES/PETROBRAS) 

LIMITE DE VAGAS: não há.

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: não há

OBJETIVOS: apresentar a teoria básica da RMN de baixo campo e algumas de suas importantes aplicações.

PROGRAMA

1° dia – “Introdução à Teoria Básica da RMN de baixo campo (RMN-DT)” 

(Dr. Luiz Alberto Colnago e Prof. Dr. Tiago Bueno de Moraes)

Manhã e Tarde

1. Teoria básica e Instrumentação no contexto da RMN-DT;

2. O fenômeno da RMN: momento magnético e spin nuclear, precessão, polarização, relaxação longitudinal, relaxação transversal;

3. RMN pulsada, largura de pulso/banda de excitação; FID; Sequências de pulsos para medição de relaxação longitudinal e transversal e transversal efetiva; Sequências bi-dimensionais;

4. Instrumentação: magneto, transmissor, sonda, receptor, conversor analógico-digital.

2° dia – “Introdução à Teoria Básica da RMN de baixo campo (RMN-DT)” 

(Dr. Luiz Alberto Colnago e Prof. Dr. Tiago Bueno de Moraes)

Manhã: 8h-12h

1. Técnicas de RMN-DT para materiais semi-sólidos e sólidos;

2. Fundamentos e Interação dipolar; Sequência de pulsos Magic Sandwich Echo (MSE); Eco Sólido; FID-MSE; 

3. Processamento de sinais com transformada de Fourier (TF) e Transformada Inversa de Laplace (ILT); Simulação de sinais de RMN-DT

Tarde

14h-16h – “RMN-DT aplicada à Industria do Petróleo” 

(Dra. Sonia Menezes Cabral)

16h30-18h – “Aplicações em Alimentos e Produtos Agrícolas”

(Dr. Tiago Bueno de Moraes)

3° dia – Demonstrações Práticas com Fabricantes: Bruker, FIT e Oxford

Manhã – Bruker (Dr. Daniel Santos)

Demonstração Espectrômetro Bruker e Aplicações;

Manhã – FIT – (Dr. Daniel Consalter)

Demonstração Espectrômetro FIT e Aplicações;

Tarde – Oxford – (Dr. Élcio Hobi de Oliveira)

Demonstração Espectrômetro Oxford e Aplicações;

REFERÊNCIAS

[1] A.A Souza, L. L. Barbosa, L.A. Colnago, R.B.V. Azeredo. Fundamentos da Ressonância Magnética Nuclear em Baixo Campo e Aplicações. Capítulo 7, pag. 95-140. In V. Lacerda Jr, Fundamentos de Espectrometria e Aplicações – Volume 7, 2018, Atheneu, Rio de Janeiro, RJ. 

[2] Moraes, T.B.; Colnago, L.A.; Noninvasive Analyses of Food Products Using Low-field Time-domain NMR: A Review of Relaxometry Methods, Brazilian Journal of Physics, v. 52, 43 (2022).

https://link.springer.com/article/10.1007/s13538-022-01055-1 

[3] Moraes, T.B.; Transformada Inversa de Laplace para análise de sinais de Ressonância Magnética Nuclear de Baixo Campo, Química Nova, vol. 44, n. 8, p. 1020-1027, 2021. http://static.sites.sbq.org.br/quimicanova.sbq.org.br/pdf/NT2021-0050.pdf 

[4] Perez, M.G.; et al.; ¹H Time Domain NMR to probe microstructural and mobility changes in Polyamide 11 exposed to H₂S scavengers. What type of information can be assessed?, Polymer Degradation and Stability, v. 202, p. 110001, 2022.

https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141391022001847

[5] Facchinatto, W.M.; et al.; Fast-forward approach of time-domain NMR relaxometry for solid-state chemistry of chitosan, Carbohydrate Polymers, v. 256, 117576, 2021. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2020.117576 

Demais informações:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 01

PROFESSORES: Prof. Dr. Carlos Ernesto Garrido Salmon

LIMITE DE VAGAS: 30

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: 

Noções prévias do fenômeno de RMN

OBJETIVOS: 

Oferecer conceitos físicos associados à área de imagens por RMN, dando condições aos estudantes de entender as diferentes estratégias e aplicações médicas da técnica.

PROGRAMA 

- Formação da imagem em RM.

- Principais mecanismos de contraste (T1, T2 e DP).

- Noções de técnicas quantitativas estruturais (Relaxometria, transferência de magnetização e difusão): Aplicações.

- Noções de técnicas quantitativas funcionais (BOLD, perfusão e espectroscopia): Aplicações.

REFERÊNCIAS

1. HAACKE, E.M. Magnetic resonance imaging: physical principles and sequence design. 2^nd edition; Wiley, 2014.
2. HOBBIE, R.K. Intermediate Physics for Medicine and Biology. Chap. 18, 5^th edition; Springer, 2015.
3. TOFTS, P. Quantitative MRI of the brain: measuring changes caused by disease. Chichester, John Wiley & Sons Ltd, 2003.

Primeiro dia:

• ALMOÇO: 12h30 às 14h00
• COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30 e 16h00 às 16h30

Segundo dia

COFFE-BREAK: 10h00 às 10h30

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02 

PROFESSOR: Eurico J. Cabrita (Fac. Ciências Tecnologia – Univ. NOVA Lisboa, Portugal)

LIMITE DE VAGAS: não há 

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: Bases de RMN em Análise Estrutural

OBJETIVOS: apresentar as bases da aplicação da RMN num contexto de desenvolvimento de fármacos, quer do ponto de vista da pequena molécula (ligante), quer do ponto de vista do alvo biológico.

PROGRAMA 

1. Fundamentos da RMN aplicados à química medicinal

1.1 Revisão de conceitos teóricos (do spin ao espectro) e dos principais parâmetros da RMN;

1.2 Relaxação e equações do Bloch e efeito nuclear de Overhauser;

1.3 Breve descrição da aplicação da RMN em análise farmacêutica.

2. Exemplos de aplicação da RMN na análise estrutural de pequenas moléculas

2.1 Exemplos de aplicação de uma estratégia integrada utilizando experiências multidimensionais de RMN (COSY, HMQC, HMBC) para elucidação estrutural.

3. A RMN como ferramenta integrada para a descoberta e desenvolvimento de fármacos

3.1 Desenvolvimento de fármacos baseado em análise de farmacoforos ou alvos (pharcamphore vs receptor drug design);

3.2 Descrição cinética do processo de complexação e relação com os parâmetros de RMN (permuta química);

3.3 Introdução à RMN biomolecular – o experimento ¹⁵N-HSQC;

3.4 Técnicas de observação do ligante (STD-NMR, waterlogsy, Difusão, TrNOE) e técnicas de observação do alvo

4. Exemplos de aplicação da RMN para mapeamento de interações proteína-ligante

4.1 O experimento STD-RMN;

4.2 Mapeamento de interações proteína-ligante por análise de perturbação de deslocamentos químicos da proteína.

REFERÊNCIAS

1. Keeler, J.; Understanding NMR Spectroscopy, Wiley, New York, 2010.

1. T. D. W. Claridge, High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry, Pergamon (Tetrahedron Organic Chemistry Series, Volume 19)
2. J Manso, A Viegas, F Nobrega, EJ Cabrita “Saturation-Transfer Difference (STD) NMR – A simple and fast method for ligand screening and characterization of protein binding” J. Chem. Ed. 2011, 88, 990-994. DOI: 10.1021/ed101169t

NÚMERO DE CRÉDITOS: 02

PROFESSORES: Ana Paula Valente, Liana Freitas-Fernandes, Tatiana Fidalgo

LIMITE DE VAGAS: 15

PRÉ-REQUISITO RECOMENDADO: que o aluno já tenha feito um curso de elucidação estrutural na graduação OU o curso Introdução ao Assinalamento e Determinação Estrutural de Pequenas Moléculas por RMN OU que domine os conceitos de: deslocamento químico, constante de acoplamento; fenômenos de proteção e desproteção, equivalência química e equivalência magnética. 

OBJETIVOS: 

Apresentar os princípios da metabolômica baseada na RMN. Discutir as estratégias utilizadas, metodologia, análise e interpretação.

PROGRAMA 

- Introdução a metabolômica

- Aspectos gerais

- Seleção das amostras

- Biomarcadores

- Análise por RMN

- Análise computacional

- Identificação de metabólitos

- Análise estatística

- Exemplos de aplicação

- Vantagens e limitações

REFERÊNCIAS:

- Understanding NMR spectroscopy – James Keller;

- Metabolomics for Biomedical Research, Jerzy Adamski.